Изменение содержания аминоазота и активности аминотрансфераз в слюне при лимфомах

Актуальность изучения изменений активности метаболических ферментов в слюне при лимфомах заключается в неинвазивном методе исследования, поиске новых путей в диагностике онкологии для выявления заболевания на ранних стадиях и получения полной картины течения патологического процесса. Активность определенных ферментов значительно выше в слюне, чем в сыворотке крови. Помимо этого, слюна является менее опасной средой для проведения лабораторных исследований, чем кровь, что снижает риск инфицирования медицинского персонала. Целью исследования является поиск биохимических маркеров в слюне при ходжкинских и неходжкинских лимфомах, значение которых статистически значимо отличалось от значений тех же маркеров среди здоровых испытуемых, вошедших в контрольную группу. Материалы и методы. В исследовании «случай–контроль» добровольцы были разделены на 2 группы: основную группу, с гистологически подтвержденным диагнозом лимфомы Ходжкина (53 человека) или неходжкинской лимфомы (82 человека), и контрольную группу (135 человек) условно здоровых лиц. Включение в группы происходило параллельно. Всем участникам было проведено биохимическое исследование слюны на определение содержания аминного азота, активности ферментов (АлАТ, АсАТ, ГГТ, щелочной фосфатазы). Пациенты основной группы были набраны на базе Клинического онкологического диспансера (Омск, Российская Федерация). Результаты. Было обнаружено существенное повышение аминоазота (p < 0,0084), АлАТ (p < 0,0205), АсАТ (p < 0,0047), ГГТ (p < 0,0291) в группе пациентов с диагнозом «неходжкинская лимфома» по сравнению с испытуемыми из контрольной группой. Заключение. Нами выдвинута предварительная гипотеза о том, что такие аминотрансферазы, как АлАТ, АсАТ и ГГТ, можно применять не только в качестве показателей повреждения печени. Изменение активности аминотрансфераз с одновременным повышением активности аминоазота может отражать выраженное перераспределение азота в организме для синтеза новых заменимых аминокислот, которые необходимы неоплаcтическим клеткам в качестве структурных компонентов для их роста и пролиферации. Данная работа также подтверждает то, что слюна является информативной диагностической средой, которая может быть применена в рутинной практике врача-клинициста.

1. Состояние онкологической помощи населению России в 2021 году. / Под ред. А. Д. Каприна, В. В. Старинского, А. О. Шахзадовой. М.: МНИОИ им. П. А. Герцена — филиал ФГБУ «НМИЦ радиологии» Минздрава России, 2022, илл. 239 с. ISBN 978-5- 85502-275-9.

2. Клинические рекомендации: Агрессивные нефолликулярные лимфомы — диффузная крупноклеточная В-клеточная лимфома, первичная медиастинальная В-клеточная лимфома, лимфома Беркитта. / Ред. совет: И. В. Поддубная, Е. Н. Паровичникова, А. Д. Каприн, С. Р. Варфоломеева. 2022. 221 с.

3. Клинические рекомендации: Лимфома Ходжкина. / Ред. совет: Общероссийский национальный союз «Ассоциация онкологов России», Российское общество онкогематологов, Национальное гематологическое общество, Национальное общество детских гематологов и онкологов. 2022. 473 с.

4. Miller CS, Foley JD, Bailey AL, et al. Current developments in salivary diagnostics. Biomark Med. 2010; 4(1): 171–89.

5. Loo JA, Yan W, Ramachandran P, Wong DT. Comparative human salivary and plasma Proteomes. J Dent Res. 2010; 89 (10): 1016–23.

6. Franco-Martínez L, Hernández JMG, Horvatić A, et al. Differences on salivary proteome at rest and in response to an acute exercise in men and women: A pilot study. Journal of Proteomics. 2020; 214: 103629.

7. Hartenbach FARR, Velasquez É, Nogueira FCS., et al. Proteomic analysis of whole saliva in chronic periodontitis. Journal of Proteomics. 2020; 213: 103602.

8. Millea KM, Krull IS, Chakraborty AB, et al. Comparative profiling of human saliva by intact protein LC/ESI-TOF mass spectrometry. Biochim. Biophys. Acta. 2007; 1774 (7): 897–906.

9. Sembler-Møller ML, Belstrøm D, Locht H, Pedersen AML. Proteomics of saliva, plasma, and salivary gland tissue in Sjögren’s syndrome and nonSjögren patients identify novel biomarker candidates. Journal of Proteomics. 2020; 225: 103877

10. Schulz BL, Cooper-White J, Punyadeera CK. Saliva proteome research: current status and future outlook. Crit. Rev. Biotechnol. 2013; 33 (3): 246–259.

11. Thomadaki K, Helmerhorst EJ, Tian N, et al. Whole-saliva proteolysis and its impact on salivary diagnostics. J. Dent. Res. 2011; 90 (11): 1325–1330.

12. Lieu EL, Nguyen T, Rhyne S, Kim J. Amino acids in cancer. Official journal of the Korean Society for Biochemistry and Molecular Biology/Experimental & Molecular Medicine. 2020; 52: 15–30. doi.org/10.1038/s12276-020-0375-3.

13. Hensley CT, Wasti AT, DeBerardinis RJ. Glutamine and cancer: cell biology, physiology, and clinical opportunities. J. Clin. Investig. 2013; 123, 3678– 3684.

14. Green CR, et al. Branched-chain amino acid catabolism fuels adipocyte differentiation and lipogenesis. Nat. Chem. Biol. 2016; 12, 15–21.

15. Stagg J, Smyth MJ. Oncogene, 2010, Vol. 29, pp. 5346–5358.

16. Yang L, Venneti S, Nagrath D. Glutaminolysis: a hallmark of cancer metabolism. Annu Rev. Biomed. Eng. 2017; 19, 163–194.

17. Locasale JW. Serine, glycine and one-carbon units: cancer metabolism in full circle. Nat. Rev. Cancer. 2013; 13, 572–583.